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Referate und Hausarbeiten : Biologie

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peptidbindungen






Die Peptidbindung:




Unter Abspaltung von Wasser können sich 2 Aminosäuren verbinden. Dabei reagiert die Carboxylgruppe der einen Aminosäure mit der Aminogruppe der anderen Aminosäure zu einem Dipeptid. Der Bindungstyp heißt Peptidbindung. Durch Reaktion mit weiteren Aminosäuren entstehen immer längere Ketten (Tripeptide, .....Polypeptide....ab 100: Proteine)






c) Tertiärstruktur :

Die schraubenförmigen Polypeptidketten liegen ihrerseits in einer übergeordneten Raumstruktur gefaltet und „geknäuelt“ vor. Diese Konformation ist abhängig von der Primärstruktur. Je nachdem, welche Aminosäuren an bestimmten Kettenpositionen liegen, kommt es zwischen den Aminosäureresten (R) zu verschiedenen chemisch- physikalischen Anziehungskräften.Bindungskräfte :

H – Brücken (1) (Dipol-Anziehung/ polare Reste)
Ionenbindungen (2) (elektrisch geladene Reste durch zusätzliche Säuregruppe (-) oder Aminogruppe (+).)
Van-der-Waals – Kräfte (3) (unpolare Reste)
Disulfid – Bindung (4) (echte Bindung d.h. stärkste Bindungskraft, die die Raumstruktur stabilisiert.à hitzebeständige Proteine zeigen einen hohen Cystein-Gehalt!

In dieser Raumstruktur sind Proteine biologisch wirksam als Hormone, Enzyme, Antikörper, etc. Sie falten sich je nach Aminosäuresequenz selbständig zu ihrer spezifischen Raumstruktur auf.






Primärstruktur:
Die Aminosäuren-Sequenz eines Proteins wird als Primärstruktur bezeichnet. Dabei notiert man die endständige Amino-Gruppe links, die endständige Carboxy-Gruppe rechts. Die Proteine bestehen meistens aus mehr als 100 Aminosäuren. Bei den globulären Proteinen sollte man sich merken, daß die hydrophoben Aminosäuren vorwiegend im Inneren des Moleküls, die hydrophilen und geladenen Seitenketten an der Oberfläche angeordnet sind. Manche Proteine durchqueren die Membranen. Die Abschnitte des Proteins, welche in der Membran liegen, sind überwiegend aus hyd...

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