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Thema:

Chemie Komplexe!!

(263x gelesen)

Seiten: 1

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Beitrag von chilly89

21.11.2005 15:53:58

chilly89

Profilbild von chilly89 ...

Themenstarter
chilly89 hat das Thema eröffnet...

Kompexe in den roten Blutkörperchen, Hämoglobin!
Funktionsweise der Sauerstoffübertragung!!

Bitte helft mir!!danke... muss morgen ein referat drüber halten, weiß leider nix.... find im internet auch nichts!!

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Beitrag von CIoud_Strife

21.11.2005 15:54:58

CIoud_Strife

Profilbild von CIoud_Strife ...

Samma, hast du Komplexe?

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Beitrag von sk439

21.11.2005 15:56:29

sk439

Profilbild von sk439 ...

Hämoglobin

[das; griechisch, lateinisch]

Kurzzeichen Hb, ein roter Farbstoff von Körperflüssigkeiten und Geweben. Bei allen Wirbeltieren findet sich Hb in den Blutkörperchen und in der Muskulatur (Myoglobin). Außerdem kommt es im Blutplasma gelöst vor bei Pantoffeltierchen, Stachelhäutern, Spulwürmern und Ringelwürmern (Regenwürmer und Tubifex), bei manchen Krebsen, unter den Insekten nur bei den Mückenlarven, und bei manchen Süßwasserschnecken. Chemisch besteht Hb aus einer farbgebenden Gruppe, dem Häm, und einem Eiweißanteil, dem Globin. Allen genannten Organismen ist das Häm gemeinsam, während die Globine unterschiedlich sind. Das Häm setzt sich aus Porphyrin und zweiwertigem Eisen zusammen. Bei Säugetieren enthält das Hb des Blutes je Molekül 4 Hämgruppen; der Globinanteil besteht aus 4 Peptidketten, 2 α- und 2 β-Ketten. Die Peptidketten sind in komplizierter Weise gefaltet. Der Muskelfarbstoff Myoglobin enthält dagegen je Molekül eine Hämgruppe und eine Peptidkette.

Die Funktion des Hb ist der Sauerstofftransport von den Atemorganen zu den sauerstoffverbrauchenden Geweben. Dabei wird Sauerstoff vorübergehend gebunden: Aus dem Hb wird Oxyhämoglobin. - Das menschliche Blut enthält ca. 16% Hb. Abgebaut wird Hb zu den Gallenfarbstoffen Biliverdin und Bilirubin.

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Beitrag von chilly89

21.11.2005 15:56:54

chilly89

Profilbild von chilly89 ...

Themenstarter
chilly89 hat das Thema eröffnet...

ähm ne, aber bräucht zu den chemischen komplexen in verbindung auf hämoglobin dringend hilfe!! tzzt...

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Beitrag von sk439

21.11.2005 15:58:09

sk439

Profilbild von sk439 ...

Sauerstoffübertragung durch Hämoglobin

In einem Häminmolekül sind 4 der 6 Valenzen (Koordinationszahl 1 : 6) des Eisens mit dem planaren Ringsystem komplexiert. Während die beiden übrigen senkrecht dazu stehen. X ist im Hämoglobin und im Myoglobin eine Imidazolgruppe (der Aminosäure Histidin). Die 6. Valenz des Eisens ist somit frei (und kann somit Sauerstoff , CO, Cyanid u.a. ) binden. Der Komplex mit dem O2 ist weniger stabil, als der mit CO oder Cyanid, die beiden letzten sind deshalb starke Atemgifte. Bei der Aufnahme des Sauerstoffs wird die Valenz des Eisens nicht geändert. Sowohl in der Oxyform (Oxyhämoglobin) wie auch in der Deoxyform (Deoxyhämoglobin) liegt das Fe als FeII vor. Man kann daher bei der Sauerstoffabgabe nicht von Reduktion sprechen.

Selbstverständlich ist es auch beim Hämoglobin möglich, FeII in FeIII zu überzuführen. Man erhält Methämoglobin. Die Reaktion ist nur bedingt reversibel. Sie kann durch eine stark oxydierende Substanz, wie z. B. das Ferricyanid: K3[Fe (CN)6] ausgelöst werden. Im Gegensatz zum Hämoglobin (und Myoglobin) tritt beim Elektronentransport durch Cytochrome (in der Atmungskette) ein Valenzwechsel des Eisens ein, d. h. das Eisen im Porphyrinring wirkt im Cytochromen als Elektronenträger, während es beim Hämoglobin Sauerstoff als Liganden aufnimmt. Im reduzierten Hämoglobin ist die Valenz des Eisens durch H2O besetzt (Ausbildung einer - H - Brücke), welches beim Übergang in Oxyhämoglobin durch O2 verdrängt wird. Der Sauerstoff kann dem Hämoglobin entzogen werden, z. B. experimentell sehr einfach durch ein starkes Reduktionsmittel, wie Na2S2O4. Man erhält Deoxyhämoglobin. Die unterschiedlichen Zustandsformen des Hämoglobins lassen sich spektroskopisch eindeutig identifizieren
Zusatz von K2[Fe (CN)6] (Ferrocyanid) führt zur Anlagerung ohne Valenzwechsel. Die Reaktion ist reversibel (z. B. durch Na2S2O4 rückgängig zu machen)
Die Veränderung des Zustandes des Eisens im Porphyrinring kann spektroskopisch verfolgt werden.
Sie sollen im Praktikum die verschiedenen Übergänge prüfen und zwar

1. mit Blut (also Hämoglobin in intakten Zellen-Erythrozyten)
2. mit freiem Hämoglobin (lysierte Erythrozyten)
3. mit dem Häminring (Sie haben Hämin ja am ersten Praktikumsnachmittag isoliert).

Hämin ist in Wasser nicht löslich. Es löst sich jedoch in organischen Basen, z. B. Pyridin.

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Beitrag von chilly89

21.11.2005 15:59:00

chilly89

Profilbild von chilly89 ...

Themenstarter
chilly89 hat das Thema eröffnet...

danke an sk...müsste es nur in etwas chemischerer weise beschreiben und erklären, nicht ganz so biologisch, aber super nett von dir danke!!

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Beitrag von der_doomer

21.11.2005 16:00:24

der_doomer

Profilbild von der_doomer ...

dir kann mans aber auch ncih recht machen
tztzztzt

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Beitrag von sk439

21.11.2005 16:01:57

sk439

Profilbild von sk439 ...

de.wikipedia.org/wiki/Redoxreaktion

http://de.wikipedia.org/wiki/H%C3%A4moglobin

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Beitrag von sk439

21.11.2005 16:02:26

sk439

Profilbild von sk439 ...

argh

de.wikipedia.org/wiki/H%C3%A4moglobin

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