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BIO 11.! bitte hilf wer!

(5184x gelesen)

Seiten: 1 2

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Beitrag von katha2301

19.02.2007 22:00:14

katha2301

katha2301 hat kein Profilbild...

Themenstarter
katha2301 hat das Thema eröffnet...

thema enzymatisches eiweißspaltung!so muss es morgen abgeben ! hatt keine zeit war seit samstag bis eben weg!kanns aber net :( also bitte hilf mir jemad , is zwat viel ,aber reicht auch wenn s nur n bissl hilfe is ! bitte lesen auch wenn so viel is, also wenn ihr zeit habt! danke!! also:
wässrige lösungen von proteinen haben eine hohe viskosität d.h. sie sind ziemlich zähflüssig. man kann die viskosität EINER EIWEIßLÖSUNG messen, indemm man eine bestimmte menge der lösung ( z.b 1 ml)durch ein dünnes glasröhrchen ausfließen läßt. die zeit, die zum ausfließen benötigt wird, kann mit der stoppuhtr bestimmt werden und ist ein maß für die viskosität der lösung. in einem experiment wird zuerst die ausfließzeit der reinen proteinlösung gemessen. dann rührt man etwas trypsin in die lösung ein und mißt wiederhlot die viskosität der lösung.
ergebnis :
zeit der einnahme der probe aus der proteinlösung nach tyrpsinlösung in min. 0 1 3 5 7 9
ausfließzeit in sek. 95 83 74 70 67 65
anm. : typrpsin ist ein verdauungsenzym, das in der bauchspeocheldrüse produziert und dem darmsaft beigemegt wird.
1) wie kann die hohe viskosität einer eiweißlösing aus dem molekülaufbau erklärt werden? beschreiben sie den chemischen aufbau eines proteins (primärstrukur) und geben sie einen strukturformelausschnitt an!
2) welche chemische wirkung hat im oben beschrieben experiment das trypsin? erläutern sie dies anhand des in der tabelle wiedergegebenen versuchergebnisses!
3) in parallelversuchen verwendet man proteinlösung, die mit puffergemsich auf folgene pH-werte gepuffert sind : pH =2 , pH = 5 pH= 9. in welcher weise wird das versuchsergebnis beeinflußt? begründen sie ihre vermutung!
4)in einem weiteren paralleversuch setzt man der proteinlösung eine spatelspitze blei(II)CHLORID(pbCl 2) zu. welcher einfluß auf das versuchsergebnis ist hier zu erwarten?

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Beitrag von Boring_Joint

19.02.2007 22:03:39

Boring_Joint

Profilbild von Boring_Joint ...

also da sind die bienchen... und die fliegen auf die blumen.... und so nä^^

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Beitrag von katha2301

19.02.2007 22:18:33

katha2301

katha2301 hat kein Profilbild...

Themenstarter
katha2301 hat das Thema eröffnet...

*push*HAT HIER DENN KEINER BIOLK ODER SO?

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Beitrag von katha2301

19.02.2007 22:26:36

katha2301

katha2301 hat kein Profilbild...

Themenstarter
katha2301 hat das Thema eröffnet...

ich nerv euch jetzt so lang bis mir wer wirklich hilft! :P

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Beitrag von Undertaker

19.02.2007 22:31:18

Undertaker

Profilbild von Undertaker ...

kein plan.....

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Beitrag von katha2301

19.02.2007 22:34:32

katha2301

katha2301 hat kein Profilbild...

Themenstarter
katha2301 hat das Thema eröffnet...

:(

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Beitrag von dajin

19.02.2007 22:43:13

dajin

Profilbild von dajin ...

ich habe bio lk...aber du fängst n bischen spät an wa und ick schreib morgen geschichts klausi (lk)

also sry keine zeit

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Beitrag von katha2301

19.02.2007 22:48:24

katha2301

katha2301 hat kein Profilbild...

Themenstarter
katha2301 hat das Thema eröffnet...

ich hatte ja no time!hab glück, hab grad gemerkt ich muss es erst zu mittwoch machen kannst mir dann biite morgen helfen dajin?!

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Beitrag von Sanji

19.02.2007 22:48:33

Sanji

Profilbild von Sanji ...

boah geht es noch komplizierter....

*überleg wie das geht*

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Beitrag von katha2301

20.02.2007 20:31:16

katha2301

katha2301 hat kein Profilbild...

Themenstarter
katha2301 hat das Thema eröffnet...

HUHU IHRS ! ich bin immer noch net wirklich schlauer ! also bitte!

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Beitrag von Ashimar

20.02.2007 20:40:48

Ashimar

Profilbild von Ashimar ...

aaaaalso... Das wird ne längere Geschichte...

Die Prmärstruktur von Eiweissen (Proteinen) ist eine Kette von Aminosäuren.
Es gibt hydrophile (wasserliebend) und hydrophobe (wasserabstossend) Aminosäuren.
Ausserdem gibt es Aminosäuren, die Disulfid-Brücken bilden können.
Wenn du nun Proteine hast, die sich gegenseitig quervernetzen, sprich Wasserstoffbrücken, Schwefelbrücken etc ausbilden, wirkt das wie ein ziemlich dünnflüssiges Gel...

Zu 2:
Trypsin is eine Protease. Das Enzym spaltet unspezifisch die Peptidbindung zwischen den Aminosäure-Gliedern. Das passiert, in dem ein Wassermolekül angezogen wird und die Spaltung nennt sich dann "Hydrolytische Spaltung", d.h. ein Wassermolekül wird so aufgeteilt und in die Peptidbindung eingefügt, dass sich die 2 Aminosäuren von einander trennen.

3)
der pH Wert ist definiert über die Konzentration der H+-Moleküle in einer Lösung. Jedes Protein hat eine Nettoladung. Wenn nun sehr viele H+-Ionen da sind, lagern die sich an die Proteine, das Protein bekommt eine Nettoladung von 0 und kann deswegen nicht mehr mit dem Dipol Wasser interagieren und fällt deswegen aus der Lösung aus. Meine Vermutung: Die Kapillare, mit der die Viskosität gemessen wird, verstopft, weil die Proteine als "Flocken" ausfallen.

4) Ähnlich wie bei 3, die Proteine fallen aus, weil sich die Clorid-Ionen an positiv geladene Seitenketten der Proteine anlagern und so die Proteine wieder aus der Lösung ausfallen...

Ich hoffe, das hat dir einigermassen geholfen...

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